Wissenschaftler vom Institut für Molekularbiologie und Biophysik der ETH Zürich haben die Struktur eines menschlichen Eiweißes aufgeklärt, das den Erregern des Rinderwahns stark ähnelt.
Dabei entdeckten die Wissenschaftler einen kleinen aber wesentlichen Unterschied zwischen dem so genannten Doppel-Protein und den Prionen: Der menschliche Doppelgänger der Prionen besitzt eine zusätzliche chemische Bindung. Diese chemische Bindung könnte erklären, warum das Doppel-Protein normalerweise keine Krankheiten verursacht.
Prionen, die mutmaßlichen Erreger des Rinderwahns und der neuen Variante der Creutzfeldt-Jakob Krankheit, können eine krankmachende Struktur annehmen. In dieser Form lagern sich die Prionen in einer Kettenreaktion aneinander und zerstören allmählich das Gehirn. Die zusätzliche Bindung im menschlichen Doppel-Protein könnte verhindern, dass auch dieses Protein in eine krankmachende Form umgestülpt wird, so die Wissenschaftler.
Die biologische Funktion des menschlichen Doppel-Proteins und der Prionen ist bislang unbekannt. Die Wissenschaftler hoffen aber, dass weitere Studien Licht auf die Rolle der Doppelgänger werfen wird.
Adam Bostanci
