Vermutlich ist nicht nur ein Prion, sondern mehrere verschiedene Prionen für enzephalopathische Erkrankungen wie BSE (Bovine Spongioforme Enzephalopathie) verantwortlich. Diesen Schluss ziehen Susan Liebman und drei weitere Wissenschaftler von der Universität Illinois in Chicago aus ihren Beobachtungen an Hefezellen.
Die Wissenschaftler hatten Hefezellen das Protein produzieren lassen, das bislang als BSE-Erreger diskutiert wird, das Prion. Wie erwartet vermehrte sich das Protein, indem es die räumliche Gestalt gesunder Proteine “umklappte”.
Doch zu ihrer Überraschung sahen die Forscher unter dem Fluoreszenz-Mikroskop, dass sich nicht nur ein und dasselbe Prion repliziert hatte, sondern neun weitere entstanden waren. Diese Prionen unterschieden sich ausschließlich und nur geringfügig in ihrer räumlichen Anordnung. Die Abfolge an Atomen war die gleiche. Sie alle verhielten sich genau so wie das bislang einzig bekannte Prion: Sie ballten sich zu Knäueln, den Amyloid-Ablagerungen, zusammen.
Diese Knäuel beschleunigen die Bildung von weiteren Prionen, vor allem dann, wenn sie aus unterschiedlichen Prionen zusammengesetzt sind, nimmt Liebman an. Diese “stillen Prionen” sind “Keime”, die die Krankheit vorantreiben. Folglich müssen auch sie als potentielle Erreger in Betracht gezogen werden.
Noch sind die Ergebnisse nicht mit Untersuchungen am Tier oder Mensch abgeglichen, doch Liebman meint: “Es scheint mir unwahrscheinlich, dass Hefezellen mehrere Prionen haben sollen, Säugetiere aber nur eines.”
Susanne Donner
