Amerikanische Wissenschaftler haben den Aufbau und die Trennung einer einzelnen chemischen Elektronenpaarbindung in Echtzeit beobachtet. Die Forscher von der A&M Universität im US-Bundesstaat Texas untersuchten dazu den Fluss eines Ionenstroms durch die Pore eines Membranproteins. Darüber berichten sie in der internationalen Ausgabe der Fachzeitschrift Angewandte Chemie (Bd. 41, S. 3707).
Die Wissenschaftler um Hagan Bayley machten sich in ihrem Experiment den Aufbau eines Haemolysin-Proteins zu Nutze. Dieses Protein ist gewöhnlich in einer Zellmembran eingebettet und besitzt in seiner sogenannten alpha-Struktur die Form einer Röhre. Es dient somit als ein Membrankanal, durch den Ionen fließen können.
An der Öffnung dieser Proteinröhre befinden sich zwei Arsen-Komplexe, die miteinander eine chemische Elektronenpaarbindung eingehen können. Diese Bindung schließt die Pore und unterbricht somit den Ionenfluß. Die Forscher untersuchten nun das zeitliche Verhalten des Ionenstroms durch eine einzelne Haemolysin-Pore. Sie stellten dabei fest, dass der Strom in periodischen Abständen für jeweils 700 Millisekunden unterbrochen wurde. Die Wissenschaftler sind der Ansicht, dass diese Unterbrechungen durch den Aufbau einer Bindung zwischen den Arsenkomplexen bewirkt wurden.
Die Bindungen waren aufgrund der Wärmebewegungen des Moleküls nicht für längere Zeit stabil und brachen dem Experiment zu Folge nach 700 Millisekunden auf. Nun konnte der Ionenstrom wieder durch die Pore fließen, bis er von einer neuen Bindung unterbrochen wurde.
Die Forscher glauben, dass ihr Experiment nicht nur zu einem erweiterten Verständnis der Dynamik von chemischen Bindungen beitragen kann, sondern auch zur Herstellung extrem sensibler Arsen-Detektoren. Arsen stellt einen wichtigen Umweltschadstoff dar und wird zudem oftmals in der chemischen Kriegsführung eingesetzt.
Stefan Maier
