Für BSE und die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit verantwortliche Prionen lassen sich durch eine neue Methode bereits im Blut nachweisen. Dabei werden die Prion-Eiweiße, die im Blut sonst nur in äußerst geringer Menge vorkommen, künstlich vervielfältigt. Die neue, automatisierte Technik funktioniert in fast 90 Prozent der Fälle und liefert keine fälschlicherweise positiven Ergebnisse.
Zu den bekanntesten Prionenerkrankungen gehören die Creutzfeldt-Jakob-Erkrankung beim Menschen und BSE bei Rindern. Verantwortlich dafür ist das so genannte Prionprotein, PrP, das vor allem im Nervensystem und Gehirn zu finden und an sich harmlos ist. Verwandelt sich dieses Protein jedoch in die infektiöse Form PrPSc, richtet es große Schäden im Gehirn an und führt schließlich zum Tod. Die Umwandlung in die krankmachende Form kann zufällig auftreten, genetische Ursachen haben oder durch Ansteckung ausgelöst werden ? etwa durch infiziertes Fleisch, das PrPSc enthält. Auch eine Übertragung des infektiösen PrPSc durch Bluttransfusionen oder Organtransplantationen ist möglich.
Bislang war es kaum möglich, das infektiöse Prionprotein im Blut aufzuspüren und damit die Krankheit bereits in einem frühen Stadium zu diagnostizieren. BSE bei Rindern kann heute beispielsweise erst nach der Schlachtung nachgewiesen werden, da Hirngewebe benötigt wird. Das soll die Methode von Soto und seinem Team bald ändern, bei der das im Blut vorhandene PrPSc vervielfältigt und dadurch nachweisbar wird. Die Forscher erreichen dies durch die Zugabe von gesundem Prionprotein PrPc, das beim Kontakt mit der infektiösen Form ebenfalls zu PrPSc umgewandelt wird.
Um die Umwandlung zu beschleunigen, nutzen die Wissenschaftler Schallwellen. Die Menge an infektiösem Eiweiß lässt sich durch diese Methode mehr als zehnmillionenfach steigern, berichten die Forscher. Die Wissenschaftler testeten die Methode an dem Blut von 18 mit Prionen infizierten Hamstern, die bereits klinische Symptome aufwiesen. Durch wiederholte Umwandlungszyklen konnte bei 16 der 18 Hamster das PrPSc nachgewiesen werden. Im Blut gesunder Hamster wurden dagegen keine Prionen nachgewiesen.
Als nächsten Schritt sei nun geplant, erklärt Song, die Prionen im Blut von Tieren aufzuspüren, die noch keine Symptome zeigen. Nur so kann überhaupt abgeschätzt werden, wie weit sich die Prionenerkrankungen bereits ausgebreitet haben, da die Inkubationszeit beim Menschen bis zu 40 Jahre betragen kann. Zudem soll die neue Methode eine höhere Sicherheit von Fleisch, aber auch von Blutkonserven garantieren.
Claudio Soto (Universität von Texas, Galveston) et al.: Nature Medicine (Online-Vorabveröffentlichung vom 28. August, doi:10.1038/nm1286)
ddp/wissenschaft.de ? Stefanie Offermann
