Für zahlreiche Meeresorganismen ist der Mondzyklus ein wichtiger Taktgeber. Er hilft unter anderem Braunalgen, Fischen, Korallen und Schildkröten dabei, ihr Verhalten zu synchronisieren und pünktlich zur Paarung zusammenzufinden. Auch Borstenwürmer der Art Platynereis dumerilii „verabreden“ sich mit Hilfe des Mondes. Nimmt dieser ab und lässt die Nächte somit dunkler werden, schwimmen die nur wenige Zentimeter großen Würmer massenhaft zur Wasseroberfläche und geben dort im Schutz der Dunkelheit Spermien und Eizellen ab, die dann zueinander finden und zu Wurmlarven heranreifen.
Ein Protein als Mondsensor?
Doch wie funktioniert dieser innere Mondkalender der Borstenwürmer? Frühere Experimente haben gezeigt, dass dafür ein Protein namens L-Cry zentral sein könnte. Es gehört zur Gruppe der lichtempfindlichen Cryptochrome, die zum Beispiel auch Pflanzen dabei helfen, Tageszeiten zu erkennen und das verfügbare Sonnenlicht optimal zu nutzen. Auch das L-Cry der Borstenwürmer ist offenbar in der Lage, zwischen verschiedenen Lichtwertigkeiten zu unterscheiden und somit Sonnen- und Mondlicht auseinanderzuhalten. Doch wie genau dem L-Cry-Protein das gelingt, ist bislang nur in Teilen verstanden.
Forschende um Hong Ha Vu von der Universität Mainz sind den molekularen Mechanismen dieser inneren „Monduhr“ nun erstmals genauer auf den Grund gegangen. Dafür setzten sie isolierte L-Cry-Proteine den simulierten Lichtbedingungen von Sonnen- beziehungsweise Mondschein aus, der durch die Meeresoberfläche dringt, und untersuchten mithilfe der sogenannten Kryoelektronenmikroskopie, wie sich die dreidimensionale Struktur des Cryptochrom-Proteins je nach Simulation veränderte.
Ungewöhnlicher Strukturwechsel als Schlüssel
Das Ergebnis: Im Mondlicht waren die beiden Untereinheiten, aus denen L-Cry-Proteine bestehen, miteinander verknüpft, im Sonnenlicht voneinander getrennt, wie die Forschenden berichten. Ein solches Verhalten ist bislang bei noch keinem anderen Cryptochrom beobachtet worden. Wenn sich die Struktur dieser lichtempfindlichen Proteine in vergangenen Experimenten änderte, dann stets genau anders herum: Nachts waren die Untereinheiten aufgetrennt, tagsüber verbunden. Welchen Mehrwert dieser umgedrehte Ablauf den Borstenwürmern bringt, ist noch nicht ganz klar. Aber Vu und sein Team haben immerhin bereits eine Vermutung, wie genau die Umstrukturierung funktioniert.
Die Forschenden gehen davon aus, dass der gesteigerte Photonen-Fluss des Sonnenlichts zunächst das mit dem L-Cry in Verbindung stehende Coenzym Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) anregt, woraufhin dieses ein Elektron von der Aminosäure Tryptophan aufnimmt. In diesem veränderten Zustand könnte das FAD schließlich dafür sorgen, dass sich die Untereinheiten des L-Cry abtrennen und so dessen Struktur verändern. Oder anders ausgedrückt: „Das intensive Sonnenlicht aktiviert im Protein immer beide Untereinheiten gleichzeitig, was den Zerfall des Dimers in die einzelnen Untereinheiten einleitet. Im deutlich schwächeren Mondlicht hingegen wird statistisch immer nur eine von zwei Untereinheiten aktiviert“, erklärt Ko-Autorin Eva Wolf, ebenfalls von der Universität Mainz. Wie genau die Änderung der Proteinstruktur dem Borstenwurm verrät, wann Paarungszeit ist, muss allerdings noch genauer untersucht werden.
