Die Menschheit müllt die Erde mit Plastik zu: Mehr als 300 Millionen Tonnen Kunststoff werden jährlich weltweit produziert – darunter etwa 50 Millionen Tonnen Polyethylenterephthalat, kurz PET. Dieses Polymer steckt vor allem in Kunststoffflaschen, aber auch in Verpackungen aller Art. Das Problem dabei: PET und Co sind biologisch kaum abbaubar und nur ein verschwindend geringer Teil davon wird recycelt, weil die Wiederaufbereitung teuer und energieintensiv ist. Als Folge finden sich inzwischen Unmengen an Plastikmüll und Mikroplastik in unserer Umwelt – in Meeren und Flüssen ebenso wie in unserer Nahrung.
Hoffnung auf bessere Recyclingmöglichkeiten hat vor drei Jahren die Entdeckung eines plastikfressenden Bakteriums gemacht. Diese Mikrobe zerlegt PET-Plastik mithilfe des zuvor unbekannten Enzyms PETase in kleinere chemische Bausteine, hauptsächlich Mono(2-hydroxyethyl)terephthalsäure (MHET). Diese werden dann von einem zweiten Enzym, der MHETase, in die Grundbausteine Ethylenglykol und Terephthalsäure gespalten. Beide Stoffe eignen sich hervorragend, um aus ihnen wieder neues PET zu synthetisieren – und zwar ohne dass dazu, wie bei bisherigen Recyclingverfahren üblich, zusätzliches Rohöl beigemischt werden muss.
Plastikzerschneidern auf der Spur
Aus diesem Grund versuchen Forscher dem Geheimnis der Mikrobe und ihrer plastikspaltenden Enzyme auf die Spur zu kommen. Die Entschlüsselung der PETase-Struktur gelang ihnen bereits im April 2018 – nun haben Gert Weber vom Helmholtz-Zentrum für Materialien und Energie in Berlin und seine Kollegen auch die Struktur des zweiten Enzyms aufgedeckt, der MHETase. “Die MHETase ist deutlich größer als die PETase und viel komplexer. Ein einzelnes MHETase-Molekül besteht aus 600 Aminosäuren, das sind mehr als 4000 Atome”, berichtet der Wissenschaftler.
Für die Analyse mussten die Forscher das Enzym zunächst aus den Zellen des Bakteriums extrahieren und dann aufreinigen. Anschließend untersuchten sie die MHETase mit Röntgenlicht am Berliner Synchrotron BESSY II, um seine dreidimensionale Struktur zu entschlüsseln – und zu sehen, wie es arbeitet. “Um beobachten zu können, wie die MHETase an PET bindet und es zersetzt, brauchten wir ein kleines Plastikfragment, das an das Enzym bindet, aber nicht von ihm gespalten wird”, erklärt Weber. Dies gelang dem Team, indem es eine Plastikflasche chemisch zersetzte und daraus ein kleines Kunststoffstück mit den entsprechenden Eigenschaften synthetisierte. Aus der mit diesem Fragment ‚blockierten‘ MHETase wurden dann winzige Kristalle für die Strukturuntersuchungen gezüchtet.
Hoffnung auf besseres Recycling
“Auf diese Weise konnten wir exakt lokalisieren, wo das MHET-Molekül an die MHETase bindet und wie das Enzym das MHET dann in seine zwei Bestandteile Ethylenglykol und Terephthalsäure spaltet”, berichtet Weber. Diese Einblicke eröffnen nun auch Möglichkeiten, das Enzym weiter zu optimieren, wie er und seine Kollegen betonen. Denn weder die PETase noch die MHETase arbeiten besonders effizient. “Plastik ist in diesem Ausmaß erst seit ein paar Jahrzehnten in der Umwelt vorhanden. Selbst Bakterien mit ihrer raschen Anpassungsfähigkeit haben es in dieser kurzen Zeit noch nicht geschafft, durch evolutionäre Prozesse eine perfekte Lösung zu entwickeln”, sagt Weber.
